Sébastien Neukirch
Institut Jean le Rond d'Alembert
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La chiralité des protéines fibreuses : une affaire d'élasticité

Sébastien Neukirch et Alain Goriely

Reflets de la physique (SFP) 9 (2008) 11-13

Résumé : Une protéine est une molécule constituée d'une suite d'acides aminés reliés entre eux, la suite, ou séquence, étant codée par le génome. Si la structure de chaque protéine était élucidée, on pourrait alors associer une structure à chaque séquence. Mais le séquençage massif des génomes produisant des centaines de milliers de séquences d'acides aminés, il est clair qu'une importante fraction des séquences ne bénéficiera pas d'étude structurale. La question de la prédiction de la structure par la simple donnée de la séquence prend alors toute son importance. Nous nous intéressons ici aux protéines fibreuses, une classe particulière de protéines, telles les kératines ou les collagènes. Ces protéines sont organisées à la manière de câbles. Il est couramment admis que leur conformation native est sélectionnée par la nécessité d'enfouir certains acides aminés clés au coeur de la structure. Nous montrons ici que cette contrainte géométrique n'est pas suffisante et qu'il faut ajouter une contrainte de minimisation d'énergie élastique pour réellement sélectionner une structure unique.

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